sábado, 2 de octubre de 2010

ENTRADA 6--ENZIMAS GENERALIDADES CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA --MECANISMOS DE ACCIÓN CINÉTICA COENCIMAS

ENZIMAS

Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico 
en otras sustancias, sin que exista un cambio en ellas mismas. Por ejemplo,
 las enzimas pueden convertir los almidones, las proteínas  y los azúcares en 
sustancias que el cuerpo pueda utilizar. La coagulación de la sangre es otro 
ejemplo del trabajo de las enzimas.
Las enzimas son esenciales para todas las funciones corporales y se 
encuentran en la boca (saliva), el estómago (jugo gástrico), los intestinos 
(jugo pancreático, jugo y mucosa intestinal), la sangre y en cada órgano y 
célula del cuerpo.











Funciones y clases o tipos de enzimas

Las enzimas ayudan a que muchas funciones de nuestro organismo se hagan más
 rápidas y de un modo más eficaz. Hay más de tres mil clases de enzimas.
Algunas de las funciones más destacables de las enzimas son:Favorecen la digestión y absorción de los nutrientes: a partir de los alimentos que ingerimos. Las enzimas descomponen las proteínas, hidratos de carbono y grasas en sustancias perfectamente asimilables: son las enzimas digestivas. La terminación "ASA" indica sobre que tipo de alimento actúa: Las Proteasas son enzimas que digieren proteínas; las Amilasas ayudan a digerir los hidratos de carbono; las Lipasas favorecen la digestión de las grasas; la Sacarasa actúa sobre el azúcar, etc.El ácido clorhídrico del estómago digiere los alimentos más duros como carnes o vegetales muy fibrosos, el calcio, hierro, etc. Su falta produce entre otras enfermedades, la anemia perniciosa.Las enzimas digestivas son muy útiles en casos de hinchazón abdominal, gases y digestiones, en general, muy pesadas.Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolíticas, como la Bromelina de la Piña, inhiben algunos procesos inflamatorios y favorecen a la vez la recuperación de golpes, reabsorción de hematomas o moratones y heridas. Puede ser útil en casos de artritis.
Reducen el daño ocasionado por toxinas: las enzimas favorecen la eficacia de nuestro metabolismo ayudando a eliminar las toxinas y metales pesados. Tendrían un efecto desintoxificante o depurativo sobre nuestro organismo.
Armonizan el sistema inmunitario o inmunológico: las enzimas ayudan a los glóbulos blancos a luchar contra virus y bacterias pero además al favorecer una correcta digestión o degradación de los alimentos también ayuda a que se produzcan menos alergias alimentarias.
Otras funciones o propiedades de las enzimas son: eliminar el dióxido de carbono de los pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro peso corporal, favorecer la fertilidad, etc.


  • CLASIFICACIÓN DE LAS ENCIMAS













En función de su acción catalítica específica, los enzimas se clasifican en
 6 grandes grupos o clases:                          darclick para mirar

  • MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA





Mecanismo de acción de las enzimas
Después de análisis cinéticos y estructurales más o menos combinados, llegamos a
 conclusiones sobre la identidad y secuencia de los complejos intermedios y las velocidades
 de interconversión. Con todo esto, nos queda proponer un mecanismo de reacción en 
términos cinéticos y químicos.

Factores de los que depende el poder catalítico
Antes de que podamos describir el mecanismo, necesitamos saber cuales son los factores
 que intervienen y de que manera.


·  Efecto entrópico: Lleva a la formación del complejo. Las fuerzas que intervienen son no
 covalentes. Para todas las enzimas.


---Estabilización del estado de transición: Este salto a un nivel de energía superior, supone
 un coste energético, el cual disminuye gracias a la estabilización que ejercen la mayoría de las
 enzimas. Posteriormente se producirá la catálisis, que podrá ser ácido"básica y/o electrostática.


---Varios estados de transición: Algunas enzimas continúan con vías de nivel energético inferior
 a través de varias etapas, mediante catálisis covalente, que puede ser electrófila y/o nucleófila.
Lo más importante es, sin duda, es la capacidad de las enzimas para disminuir la inestabilidad 
del estado de transición, lo que se traduce en una menor energía de activación (G"), como se 
observa en el gráfico de las hojas.

La alta energía de este estado depende de la generación de cargas muy inestables
 (normalmente por estar muy cercanas), además de que en muchos casos, la formación 
del complejo implica la unión de varios componentes, algo no muy favorable 
termodinámicamente al disminuir la entropía.












CINETICA ENZIMATICA
Cinética enzimática
Modelo cinético de Michaelis-Menten
Cálculo de la KM y la Vmax de un enzima
Actividad enzimática


Cinética enzimática 
Las enzimas son proteínas que realizan la catálisis de las reacciones químicas 
que se llevan a cabo en los seres vivos. Aunque las reacciones enzimáticas 
obedecen a los mismos principios de la cinética química, se diferencian de éstas
 por el hecho de que las enzimas son saturadas por los substratos.
Durante una reacción enzimática, el substrato 
S se une químicamente a la 

enzima E para formar un complejo "enzima-substrato" (ES). Luego de 
sufrir varias reacciones químicas, el complejo ES se rompe para dar origen al 
producto P, liberando a la enzima E, que puede volver a iniciar otro ciclo catalítico.








E + S \=====\ ES \=====\ E + P


Se supone que estas reacciones son reversibles.
En 1913, Michaelis y Menten desarrollaron la teoría cinética general que explica 
el comportamiento de las reacciones enzimáticas. 















COENZIMAS
Parte de un enzima de naturaleza no proteínica. En muchos casos los
 enzimas precisan de un cofactor adicional para llevar a cabo su acción 
catalítica, y son los coenzimas los que ejercen dicha función. El símil
 más acertado es el de una llave de tuercas intercambiable. Sólo la
 punta adecuada encaja en la tuerca correcta, pero el mango es
 imprescendible para hacer fuerza. Igualmente, la parte proteínica 
del enzima proporciona especifidad hacia el sustrato, pero es el 
coenzima el que proporciona la acción catalítica.

Existen un gran número de coenzimas con muy diversas funciones:
 reducción, oxidación, introducción de radicales orgánicos. 
La estructura de los coenzimas merece una atención especial. 
En la estructura de casi todos ellos entra un nucleótido, idéntico 
a los que forman parte del ARN, un hecho que apoya la teoría de 
que estos ácidos fueron hace millones de años los primeros 
catalizadores biológicos. Otro de los fragmentos que compone un 
coenzima es normalmente una vitamina hidrosoluble.

LA DEGRADACIÓN DE LAS MOLÉCULAS
Para que las células puedan aprovechar las sustancias en sus distintas
 funciones deben primero degradarlas. Los procesos de degradación,
 o catabólicos, ocurren en tres etapas; en la primera, se rompen las
 grandes moléculas en sus componentes más sencillos, las proteínas en aminoácidos, los carbohidratos en azúcares sencillos y las grasas en
 ácidos grasos. Esta degradación de las moléculas grandes libera 
energía que se disipa en parte en forma de calor. En una segunda etapa, 
estas pequeñas moléculas son a su vez degradadas para formar 
moléculas todavía más pequeñas, con la posibilidad de obtener energía
 útil para la célula. Estas moléculas pequeñas son el piruvato y la acetil 
coenzima A; el piruvato también a su vez se transforma en acetil 
coenzima A.

Coenzima

Funciones de las coenzimas


La principal función de las coenzimas es actuar como intermediarios 
metabólicos. El metabolismo conlleva una amplia gama de reacciones 
químicas, pero la mayoría corresponden a unos tipos básicos de 
reacciones que implican la transferencia de grupos funcionales. 
Esta química común permite a las células utilizar un pequeño conjunto de intermediarios metabólicos para transportar grupos químicos entre las 
diferentes reacciones . Estos intermediarios en la transferencia de 
grupos son las coenzimas.

Cada clase de reacción de transferencia de grupo se lleva a cabo por una 
coenzima particular, que es el sustrato de un conjunto de enzimas que 
la producen, y un conjunto de enzimas que la consumen. Un ejemplo de
 esto son las deshidrogenasas, que utilizan la nicotinamida adenina 
dinucleótido (NADH) como cofactor. Aquí, cientos de enzimas diferentes 
eliminan los electrones de sus sustratos y reducen el NAD+ a NADH. 
Esta coenzima reducida es entonces un sustrato para cualquiera de las 
reductasas presentes en la célula que necesitan reducir sus sustratos. 



El ATP

Aunque son muy diversas las biomoléculas que contienen energía 
almacenada en sus enlaces, es el ATP (adenosín trifosfato) la molécula 
que interviene en todas las transacciones de energía que se llevan a cabo 
en las células; por ella se la califica como "moneda universal de energía".

El ATP está formado por adenina, ribosa y tres grupos fosfatos, contiene 
enlaces de alta energía entre los grupos fosfato; al romperse dichos 
enlaces se libera la energía almacenada.





Coenzima


En la mayoría de las reacciones celulares el ATP se hidroliza a ADP, 
rompiéndose un sólo enlace y quedando un grupo fosfato libre, que 
suele transferirse a otra molécula en lo que se conoce como fosforilación;
 sólo en algunos casos se rompen los dos enlaces resultando AMP + 2 grupos fosfato.







Coenzima


SITIOS DE  INTERÉS


http://users.rcn.com/jkimball.ma.ultranet/BiologyPages/E/Enzymes.html
http://www.medterms.com/script/main/art.asp?articlekey=3266
http://www.wiley.com/college/pratt/0471393878/student/animations/enzyme_kinetics/index.html   este es muy bueno
http://www.worthington-biochem.com/introbiochem/kinetics.html
http://www.emc.maricopa.edu/faculty/farabee/biobk/biobookenzym.html




BIBLIOGRÁFIA



http://www.umm.edu/esp_ency/article/002353.htm
http://www.angelfire.com/magic2/bioquimica/enzimas8.htm
http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz3.htm
http://bibliotecadigital.ilce.edu.mx/sites/ciencia/volumen2/ciencia3/059/htm/sec_7.htm
http://www.angelfire.com/scifi/anarkimia/Biologia/enzimas.html




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